Hämocyanin

Hämocyanin (von gr. häm, ‚Blut‘ und kyanos, ‚himmelblau‘) ist ein Blutfarbstoff der Gliederfüßer (u. a. Krebse; Spinnentieren; bei Insekten, die Tracheen besitzen, tritt es in geringerem Maße auf) und Weichtiere (u. a. Muscheln, Schnecken und Tintenfische). Er dient als Sauerstofftransporter.

Anders als beim roten, eisenhaltigen Hämoglobin wird der Sauerstoff im Hämocyanin von zwei Kupfer-Ionen gebunden. Außerdem besitzt Hämocyanin keine Porphyrin-Struktur wie Häm, die Kupferionen sind stattdessen über Aminosäure-Reste (Histidin) an das Protein gebunden. Sauerstofffreies Hämocyanin ist farblos, mit gebundenem Sauerstoff hat es eine blaue Farbe.<ref>Eintrag zu Hämocyanin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Juni 2014.</ref>

Die Bindung des Sauerstoffs ist stärker als beim Hämoglobin. Im Vergleich zum Hämoglobin verfügt Hämocyanin jedoch über eine geringere Sauerstoffbindungskapazität, was zu einer insgesamt geringeren Transportkapazität für Sauerstoff führt.

Bei sehr niedrigen Temperaturen ist Hämocyanin jedoch Hämoglobin überlegen.<ref> Michael Oellermann, Bernhard Lieb, Hans-O Pörtner, Jayson M Semmens, Felix C Mark: Blue blood on ice: modulated blood oxygen transport facilitates cold compensation and eurythermy in an Antarctic octopod. In: Frontiers in Zoology. 12, Nr. 1, März 2015, doi:10.1186/s12983-015-0097-x. </ref>

Auch der Bindungsmodus des Sauerstoffs ist anders als bei den eisenhaltigen Verbindungen Hämoglobin und Hämerythrin, bei denen der Sauerstoff end-on an ein Eisenatom gebunden wird. Beim Hämocyanin wird der Sauerstoff verbrückend zwischen zwei Kupfer(I)-Atomen in einer side-on Koordination gebunden, die dabei zu Kupfer(II) oxidiert werden.<ref>Karen A. Magnus, Hoa Ton-That, Joan E. Carpenter: Recent Structural Work on the Oxygen Transport Protein Hemocyanin. In: Chemical Reviews. 94, 1994, S. 727–735, doi:10.1021/cr00027a009.</ref>

Hämocyanin, insbesondere von Mollusken,<ref name="Markl-2013">Markl J. Evolution of molluscan hemocyanin structures. Biochim Biophys Acta. 2013 ep;1834(9):1840-52. doi:10.1016/j.bbapap.2013.02.020.</ref> ruft starke Abwehrreaktionen der Immunsysteme von Säugetieren hervor. Es wird daher als Adjuvans verwendet, aber auch in der Krebstherapie eingesetzt.<ref name="Harris-1999">J.R. Harris, J. Markl, Keyhole limpet hemocyanin (KLH): a biomedical review. Micron, 30 (1999), pp. 597–623</ref> Jedoch ist es völlig ungiftig und wird schnell abgebaut.

Siehe auch

• Schlitzschnecken-Hämocyanin
• Hämerythrin, ein ähnliches eisenhaltiges Protein mit entsprechender Funktion.

Weblinks

• Universitätsklinikum Hamburg-Eppendorf: Hämocyanine – die Sauerstofftransporter (Memento vom 17. März 2004 im Internet Archive)
• Über die Struktur von Hämocyanin (Seite 6–7) (PDF-Datei; 4,63 MB)

Einzelnachweise

<references />